Review
Structural Rules for Globular Proteins
Dr. Georg E. Schulz,
Corresponding Author
Dr. Georg E. Schulz
Max-Planck-Institut für medizinische Forschung, Jahnstrasse 29, D-6900 Heidelberg (Germany)
Max-Planck-Institut für medizinische Forschung, Jahnstrasse 29, D-6900 Heidelberg (Germany)Search for more papers by this author
Dr. Georg E. Schulz,
Corresponding Author
Dr. Georg E. Schulz
Max-Planck-Institut für medizinische Forschung, Jahnstrasse 29, D-6900 Heidelberg (Germany)
Max-Planck-Institut für medizinische Forschung, Jahnstrasse 29, D-6900 Heidelberg (Germany)Search for more papers by this authorGraphical Abstract
The three-dimensional structure of proteins is determined by their amino acid sequence. Known protein structures have permitted preliminary derivation of folding rules. Refined rules should eventually provide a means of determining the structures of noncrystalline proteins.
Abstract
Is it possible to reach a detailed understanding of the complex three-dimensional structures of native polypeptide chains? In view of the wealth of common physicochemical and phylogenetic features discovered among proteins this question has become reasonable. The current state of discussion is presented in this report.
References
- 1 J. C. Kendrew, R. E. Dickerson, B. E. Strandberg, R. G. Hart, D. R. Davies, D. C. Phillips, and V. C. Shore, Nature 185, 422 (1960).
- 2 R. E. Marsh and J. Donohue, Adv. Protein Chem. 22, 235 (1967).
- 3 G. N. Ramachandran and V. Sasisekharan, Adv. Protein Chem. 23, 283 (1968).
- 4 A. L. Lehninger: Biochemie. Verlag Chemie, Weinheim (1975).
- 5 C. B. Anfinsen, Science 181, 223 (1973).
- 6 D. B. Wetlaufer and S. Ristow, Annu. Rev. Biochem. 42, 135 (1973).
- 7 C. B. Anfinsen and H. A. Scheraga, Adv. Protein Chem. 29, 205 (1975).
- 8 W. Kauzmann, Adv. Protein Chem. 14, 1 (1959).
- 9 B. Furie, A. N. Schechter, D. H. Sachs, and C. B. Anfinsen, J. Mol. Biol. 92, 497 (1975).
- 10 F. M. Richards, J. Mol. Biol. 82, 1 (1974).
- 11 A. I. Kitaigorodsky: Molecular Crystals and Molecules. Academic Press, New York 1973.
- 12 J. F. Brandts, R. J. Oliveira, and C. Westort, Biochemistry 9, 1038 (1970).
- 13 d'Ans-Lax: Taschenbuch für Chemiker und Physiker. Vol. 1. Springer-Verlag, Berlin 1967.
- 14 B. Lee and F. M. Richards, J. Mol. Biol. 55, 379 (1971).
- 15 C. Chothia, Nature 248, 338 (1974).
- 16 S. L. Miller, J. Am. Chem. Soc. 77, 2351 (1955).
- 17 T. E. Creighton, J. Mol. Biol. 95, 167 (1975).
- 18 R. Huber, D. Kukla, A. Rühlmann, O. Epp, and H. Formanek, Naturwissenschaften 57, 389 (1970).
- 19 D. Wetlaufer, E. Kwok, W. L. Anderson, and E. R. Johnson, Biochem. Biophys. Res. Commun. 56, 380 (1974).
- 20 F. H. C. Crick, Acta Crystallogr. 6, 689 (1953).
- 21 C. Cohen and K. C. Holmes, J. Mol. Biol. 6, 423 (1963).
- 22 H. E. Huxley, Science 164, 1356 (1969).
- 23 R. D. B. Fraser and T. P. MacRae, Nature 233, 138 (1971).
- 24 C. Cohen, Sci. Am. 234, 36 Nov. (1975).
10.1038/scientificamerican1175-36 Google Scholar
- 25 W. A. Hendrickson and K. B. Ward, Biochem. Biophys. Res. Commun. 66, 1349 (1975).
- 26 R. Henderson and P. N. T. Unwin, Nature 257, 28 (1975).
- 27 S. T. Rao and M. G. Rossmann, J. Mol. Biol. 76, 241 (1973).
- 28 E. Hill, D. Tsernouglou, L. Webb, and L. J. Banaszak, J. Mol. Biol. 72, 577 (1972).
- 29 I. Ohlsson, B. Nordström, and C. I. Brändén, J. Mol. Biol. 89, 339 (1974).
- 30 M. Buehner, G. C. Ford, D. Moras, K. W. Olsen, and M. G. Rossmann, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70, 3052 (1973).
- 31 G. E. Sehulz, M. Elzinga, F. Marx, and R. H. Schirmer, Nature 250, 120 (1974).
- 32 K. D. Watenpaugh, L. C. Sieker, L. H. Jensen, J. Legall, and M. Dubourdieu, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 69, 3185 (1972).
- 33 R. D. Andersen, P. A. Apgar, R. M. Burnett, G. D. Darling, M. E. Lequesne, S. G. Mayhew, and M. L. Ludwig, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 69, 3189 (1972).
- 34 C. Schubert-Wright, R. A. Alden, and J. Kraut, Nature 221, 235 (1969).
- 35 C. C. F. Blake and P. R. Evans, J. Mol. Biol. 84, 585 (1974).
- 36 R. J. Fletterick, personal communication (1976).
- 37 P. A. Peterson, B. A. Cunningham, I. Berggård, and G. M. Edelman, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 69, 1697 (1972).
- 38 G. E. Schulz, H. Zappe, D. J. Worthington, and M. A. Rosemeyer, FEBS Lett. 54, 86 (1975).
- 39 M. J. Adams, G. C. Ford, R. Koekoek, P. J. Lentz, A. McPherson, M. G. Rossmann, I. E. Smiley, R. W. Schevitz, and A. J. Wonacott, Nature 227, 1098 (1970).
- 40 S. G. Warren, B. F. P. Edwards, D. R. Evans, D. C. Wiley, and W. N. Lipscomb, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70, 1117 (1973).
- 41 M. Grütter and R. M. Franklin, J. Mol. Biol. 89, 163 (1974).
- 42 G. W. Tischendorf, H. Zeichardt, and G. Stöffler, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 4820 (1975).
- 43 L. Pauling and R. B. Corey, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37, 729 (1951).
- 44 A. V. Guzzo, Biophys. J. 5, 809 (1965).
- 45 J. W. Prothero, Biophys. J. 6, 367 (1966).
- 46 R. Leberman, J. Mol. Biol. 5, 23 (1971).
- 47 P. N. Lewis, F. A. Momany, and H. A. Scheraga, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 68, 2293 (1971).
- 48 M. Schiffer and A. B. Edmundson, Biophys. J. 8, 29 (1968).
- 49 P. Y. Chou and G. D. Fasman, Biochemistry 13, 222 (1974).
- 50 V. I. Lim, J. Mol. Biol. 88, 873 (1974).
- 51 B. Robson and R. H. Pain, Biochem. J. 141, 883 (1974).
- 52 K. Nagano, J. Mol. Biol. 84, 337 (1974).
- 53 E. A. Kabat and T. T. Wu, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70, 1473 (1973).
- 54 A. V. Finkelstein and O. B. Ptitsyn, J. Mol. Biol. 62, 613 (1971).
- 55 P. N. Lewis, N. Gō, M. Gō, D. Kotelchuck, and H. A. Scheraga, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 65, 810 (1970).
- 56 G. E. Schulz, C. D. Barry, J. Friedman, P. Y. Chou, G. D. Fasman, A. V. Finkelstein, V. I. Lim, O. B. Ptitsyn, E. A. Kabat, T. T. Wu, M. Levitt, B. Robson, and K. Nagano, Nature 250, 140 (1974).
- 57 E. A. Kabat and T. T. Wu, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 4217 (1974).
- 58 B. W. Matthews, Biochim. Biophys. Acta 405, 442 (1975).
- 59 I. D. Kuntz, J. Am. Chem. Soc. 94, 4009 (1972).
- 60 H. W. Wyckoff, D. Tsernouglou, A. W. Hanson, J. R. Knox, B. Lee, and F. M. Richards, J. Biol. Chem. 245, 305 (1970).
- 61 C. C. F. Blake, D. F. Koenig, G. A. Mair, A. C. T. North, D. C. Phillips, and V. R. Sarma, Nature 206, 757 (1965).
- 62 E. T. Adman, L. C. Sicker, and L. H. Jensen, J. Biol. Chem. 248, 3987 (1973).
- 63 P. M. Colman, J. Deisenhofer, R. Huber, and W. Palm, J. Mol. Biol. 100, 257 (1976).
- 64 R. J. Poljak, L. M. Amzel, B. L. Chen, R. P. Phizackerley, and F. Saul, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 3440 (1974).
- 65 D. M. Segal, E. A. Padlan, G. H. Cohen, S. Rudikoff, M. Potter, and D. R. Davies, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 4298 (1974).
- 66 A. B. Edmundson, K. R. Ely, E. E. Abola, M. Schiffer, and N. Panagiotopoulos, Biochemistry 14, 3953 (1975).
- 67 J. S. Richardson, D. C. Richardson, K. A. Thomas, E. W. Silverton, and D. R. Davies, J. Mol. Biol. 102, 221 (1976).
- 68 K. D. Hardman and C. F. Ainsworth, Biochemistry 11, 4910 (1972).
- 69 C. C. F. Blake, M. J. Geisow, I. D. A. Swan, C. Rerat, and B. Rerat, J. Mol. Biol. 88, 1 (1974).
- 70 J. J. Birktoft and D. M. Blow, J. Mol. Biol. 68, 187 (1972).
- 71 R. E. Fenna and B. W. Matthews, Nature 258, 573 (1975).
- 72 D. W. Banner, A. C. Bloomer, G. A. Petsko, D. C. Phillips, C. I. Pogson, I. A. Wilson, P. H. Corran, A. J. Furth, J. D. Milman, R. E. Offord, J. D. Priddle, and S. G. Waley, Nature 255, 609 (1975).
- 73 C. C. F. Blake, Essays Biochem. 11, 37 (1975).
- 74 F. A. Quiocho and W. N. Lipscomb, Adv. Protein Chem. 25, 1 (1971).
- 75 M. F. Perutz, H. Muirhead, J. M. Cox, and L. C. G. Goaman, Nature 219, 131 (1968).
- 76 C. Chothia, J. Mol. Biol. 75, 295 (1973).
- 77 M. J. E. Sternberg and J. M. Thornton, J. Mol. Biol., 105, 367 (1976).
- 78 J. Bergsma, W. G. J. Hol, J. N. Jansonius, K. H. Kalk, J. H. Ploegman, and J. D. G. Smit, J. Mol. Biol. 98, 637 (1975).
- 79 M. G. Rossmann, D. Moras, and K. W. Olsen, Nature 250, 194 (1974).
- 80 A. D. McLachlan, Nature New Biol. 240, 83 (1972).
- 81 R. H. Kretsinger, Nature New Biol. 240, 85 (1972).
- 82 O. B. Ptitsyn, J. Mol. Biol. 88, 287 (1974).
- 83 M. F. Perutz, J. Mol. Biol. 13, 646 (1965).
- 84 T. Takano, O. B. Kallai, R. Swanson, and R. E. Dickerson, J. Biol. Chem. 248, 5234 (1973).
- 85 R. M. Stroud, Sci. Am. 233, 74 July (1974).
10.1038/scientificamerican0774-74 Google Scholar
- 86 G. M. Edelman, Science 180, 830 (1973).
- 87 M. O. Dayhoff: Atlas of Protein Structure. Natl. Biomed. Res. Foundation, Washington 1972.
- 88 B. S. Hartley, Philos. Trans. R. Soc. London, Ser. B: 257, 77 (1970).
- 89 J. H. Collins, J. D. Potter, M. J. Horn, G. Wilshire, and N. Jackman, FEBS Lett. 36, 268 (1973).
- 90 A. D. McLachlan, M. Stewart, and L. B. Smillie, J. Mol. Biol. 98, 281 (1975).
- 91 B. W. Matthews and S. J. Remington, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 4178 (1974).
- 92 W. J. Browne, A. C. T. North, D. C. Phillips, K. Brew, T. C. Vanaman, and R. L. Hill, J. Mol. Biol. 42, 65 (1969).
- 93 G. E. Schulz and R. H. Schirmer, Nature 250, 142 (1974).
- 94 G. Friedlander and J. W. Kennedy: Introduction to Radiochemistry. Wiley, New York (1959).
- 95 M. Levitt, J. Mol. Biol. 82, 393 (1974).
- 96 R. H. Kretsinger and C. D. Barry, Biochim. Biophys. Acta 405, 40 (1975).
- 97 O. B. Ptitsyn and A. A. Rashin, Biophys. Chem. 3, 1 (1975).
- 98 M. Levitt and A. Warshel, Nature 253, 694 (1975).
- 99 G. E. Schulz, J. Mol. Evol., in press.
